1、低张性缺氧：吸入气氧分压过低、外呼吸功能障碍、静脉血分流入动脉。2、血液性缺氧：Hb含量减少、CO中毒、Hb性质改变、Hb与氧的亲和力异常增高。3、循环性氧：全身性循环障碍、局部性循环障碍。4、组织性缺氧：线粒体损伤、呼吸链抑制、氧化磷酸化解偶联、呼吸酶合成减少。
低张性缺氧原因：低张性缺氧的常见原因为吸入气体氧分压过低、肺功能障碍和静脉血掺杂入动脉血增多。（1）吸入气体氧分压过低：因吸入过低氧分压气体所引起的缺氧，又称为大气性缺氧（atmospherichypoxia）。（2）外呼吸功能障碍：由肺通气或换气功能障碍所致，称为呼吸性缺氧（respiratoryhypoxia）。常见于各种呼吸系统疾病、呼吸中枢抑制或呼吸肌麻痹等。（3）静脉血分流入动脉：多见于先天性心脏病。血液性缺氧原因：（1）贫血：又称为贫血性缺氧(anemichypoxia）。（2）一氧化碳（CO）中毒：Hb与CO结合可生成碳氧Hb（carboxyhemoglobin,HbCO）。CO与Hb结合的速度虽仅为O2与Hb结合速率的1/10，但HbCO的解离速度却只有HbO2解离速度的1/，因此，CO与Hb的亲和力比O2与Hb的亲和力大倍。当吸入气体中含有0.1%CO时，血液中的Hb可有50%转为HbCO，从而使大量Hb失去携氧功能；CO还能抑制红细胞内糖酵解，使2,3-DPG生成减少，氧解离曲线左移，HbO2不易释放出结合的氧；HbCO中结合的O2也很难释放出来。由于HbCO失去携带O2和妨碍O2的解离，从而造成组织严重缺氧。在正常人血中大约有0.4%HbCO。当空气中含有0.5%CO时，血中HbCO仅在20～30min就可高达70%。CO中毒时，代谢旺盛、需氧量高以及血管吻合支较少的器官更易受到损害。（3）高铁血红蛋白血症：当亚硝酸盐、过氯酸盐、磺胺等中毒时，可以使血液中大量（20%～50%）Hb转变为高铁血红蛋白（methemoglobin,HbFe3+OH）。高铁Hb形成是由于Hb中二价铁在氧化剂的作用下氧化成三价铁，故又称为变性Hb或羟化Hb。高铁Hb中的Fe3+因与羟基牢固结合而丧失携带氧能力；另外，当Hb分子中有部分Fe2+氧化为Fe3+，剩余吡咯环上的Fe2+与O2的亲和力增高，氧离曲线左移，高铁Hb不易释放出所结合的氧，加重组织缺氧。患者可因缺氧，出现头痛、衰弱、昏迷、呼吸困难和心动过速等症状。临床上常见的是食用大量新腌咸菜或腐败的蔬菜，由于它们含有大量硝酸盐，经胃肠道细菌作用将硝酸盐还原成亚硝酸盐并经肠道粘膜吸收后，引起高铁Hb血症，患者皮肤、粘膜（如口唇）呈现青灰色，也称为肠源性紫绀(enterogenouscyanosis）。在生理状态下，血液中也有少量的高铁Hb不断形成，但可以通过体内还原剂如NADH、维生素C、还原型谷胱甘肽等还原为Fe2+，使正常血液中高铁Hb含量限于Hb总量的1%～2%。高铁Hb血症还可见于一种HbM遗传性高铁Hb血症。这种疾病是由于a58组→酪突变，酪氨酸占据了血红素Fe原子的配基位置，使之呈现稳定的高铁状态，患者有紫绀症状和继发性红细胞增多。（4）Hb与氧的亲和力异常增加：见于输入大量库存血液或碱性液体，也见于某些血红蛋白病。库存血液的红细胞内2,3-DPG含量低使氧合血红蛋白解离曲线左移；基因的突变，a链第92位精氨酸被亮氨酸取代时，Hb与O2的亲和力比正常高几倍。循环性缺氧原因：循环性缺氧的原因是血流量减少，血流量减少可以分为全身性和局部性二种。（1）全身性血流量减少（2）局部性血流量减少组织性缺氧原因：（1）抑制细胞氧化磷酸化细胞色素分子中的铁通过可逆性氧化还原反应进行电子传递，这是细胞氧化磷酸化的关键步骤。以氰化物（cyanide）为例，当各种无机或有机氰化物如：HCN、KCN、NaCN、NH4CN和氢氰酸有机衍生物（多存在于杏、桃和李的核仁中）等经消化道、呼吸道、皮肤进入体内，CN-可以迅速与细胞内氧化型细胞色素氧化酶三价铁结合形成氰化高铁细胞色素氧化酶（CNˉ+Cytaa3Fe3+→Cytaa3Fe3+-CNˉ），失去了接受电子能力，使呼吸链中断，导致组织细胞利用氧障碍。0.06gHCN可以导致人的死亡。高浓度CO也能与氧化型细胞色素氧化酶aa的Fe2+结合，阻断呼吸链。硫化氢、砷化物和甲醇等中毒是通过抑制细胞色素氧化酶活性而阻止细胞的氧化过程。抗霉菌素A和苯乙双胍等能抑制电子从细胞色素b向细胞色素c的传递，阻断呼吸链导致组织中毒性缺氧。（2）线粒体损伤引起线粒体损伤的原因有：强辐射、细菌毒素、热射病、尿毒症等。线粒体损伤，可以导致组织细胞利用氧障碍和ATP生成减少。（3）呼吸酶合成障碍维生素B1、B2、尼克酰胺等是机体能量代谢中辅酶的辅助因子，这些维生素缺乏导致组织细胞对氧利用和ATP生成发生障碍。
